含糖量子自的多样化性和众多N-glycoproteins低展现总体水平让对N-glycosylation架构的定量分析的形容十分难关。在查重低丰度的N糖基化突显核淀粉酶或肽段时，但其中夹杂许多未突显的核淀粉酶肽断，这很经常将低丰度的糖基化突显核淀粉酶肽段的信号灯遮盖住。凝素亲和法是到目前为止糖核淀粉酶质组学中应运比较多泛的脱离含有技术。凝集素（lectin）也是类糖联系实际核淀粉酶质，能专情面部识别相关特殊化架构的单糖或聚糖中相关的糖基字段而与之联系实际，什么和什么与糖链可逆反应非共价联系实际，糖核淀粉酶或糖肽被凝集素抓取过后，常见用相关的单糖利用行业联系实际凝集素将糖核淀粉酶或糖肽洗刷放进去。 蛋清酶质过酶解后回收凭借凝集素（lectin）生物富集N-糖基化肽段，但是用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中割除接触在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该治疗导致Asn原子量添加2.9890Da。末尾用高准确度LC-MS质谱仪查测脱糖后的肽段，经由文献检索数据显示库，核定脱糖后原子量和其基本的工作原理原子量的影响同时糖基化表达肽段的回文序列，才能认定该蛋清酶质的N-糖基化位点。N-糖基化位点认定完后，再回收凭借label-free的的工作原理对其来进行按量深入分析。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031